. Biologisches Zentralblatt. Biology. t*incussolin, Über ferraeütative Eigenscliaften des Blutes und der Gewebe. 611 natürlich vorausgesetzt, dass die zu prüfende Fermentflüssigkeit wie auch das Substrat ihre Drehung an sich nicht verändern, was durch Kontrollen festgestellt werden muss. Diese Methode gestattet nun eine außerordentlich feine Beobachtung der Spaltungsvorgänge, die am klarsten zutage tritt, wenn als Substrat genau definierte Poly- peptide gewählt werden. Es eignet sich u, a. sehr gut das schon oben erwähnte Dipeptid Glycyl-1-Tyrosin, das eine ziemlich erheb- liche Drehung nach r
. Biologisches Zentralblatt. Biology. t*incussolin, Über ferraeütative Eigenscliaften des Blutes und der Gewebe. 611 natürlich vorausgesetzt, dass die zu prüfende Fermentflüssigkeit wie auch das Substrat ihre Drehung an sich nicht verändern, was durch Kontrollen festgestellt werden muss. Diese Methode gestattet nun eine außerordentlich feine Beobachtung der Spaltungsvorgänge, die am klarsten zutage tritt, wenn als Substrat genau definierte Poly- peptide gewählt werden. Es eignet sich u, a. sehr gut das schon oben erwähnte Dipeptid Glycyl-1-Tyrosin, das eine ziemlich erheb- liche Drehung nach rechts hat. Bei der peptolytischen Spaltung zerfällt es in seine Komponenten 1-Tyrosin und GlykokoU, das erste linksdrehend, das zweite optisch inaktiv. Wenn nun eine Spaltung eintritt, so beobachtet man im optischen Rohr eine deutliche Ver- schiebung der Drehung nach links. Die Beobachtungen sind so scharf, dass man direkt Gesetzmäßigkeiten der Spaltung festlegen konnte. Noch wertvoller erweisen sich die Polypeptide, die aus einer größeren Zahl von Aminosäuren zusammengesetzt sind und die in verschiedener Weise zerfallen können. Als Beispiel diene das Tripeptid d-Alanyl-Glycyl-Glycin. Dieses Polypeptid kann zu- nächst nach zwei verschiedenen Richtungen aufgespalten werden. Eine Sprengung der Kette könnte 1. zwischen Alanin und dem ersten Glykokoll-Molekül, 2. zwischen den beiden Glycin-Molekülen stattfinden. Man kann das optisch sehr gut beobachten. Da das Tripeptid eine Drehung von -)- 30" hat. Alanin allein optisch fast inaktiv ist (-|- 2"), das Dipeptid Alanyl-Glycin stärker nach rechts dreht als das Tripeptid und zwar um 20 "^ mehr, Glycin endlich ganz inaktiv ist, so wird man je nach der erfolgten Spaltung eine Drehungsänderung in verschiedenem Sinne bekommen. Nachfolgende Tabelle erörtert dieses wohl am leichtesten. d-Alanyl-Glycyl-Glycin +30».. d-Alaniü Glycyl-Glycin d-Alanyl-Glycin Glycin -f 2" 0" 4-50» 0» Glycin Glyc
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