. Boletin de la Sociedad de Biología de Concepción. Sociedad de Biología de Concepción; Biology; Biology. Rgura 3: Curva de progreso de la actividad enzimática espe- dfica (AE) proteolítica. La fracción soluble fue incubada a 45°C en tampón citrato M pH b) Curva de progreso La curva de progreso de la preparación enzi- mática se muestra en la figura 3. Se observa que a los 60 minutos se logra una actividad específica de 10,250. c) Estabilidad de la preparación enzimática a diferentes temperaturas Se investigó la estabilidad de la preparación enzimática a temperaturas de 4, 20, 37, 54
. Boletin de la Sociedad de Biología de Concepción. Sociedad de Biología de Concepción; Biology; Biology. Rgura 3: Curva de progreso de la actividad enzimática espe- dfica (AE) proteolítica. La fracción soluble fue incubada a 45°C en tampón citrato M pH b) Curva de progreso La curva de progreso de la preparación enzi- mática se muestra en la figura 3. Se observa que a los 60 minutos se logra una actividad específica de 10,250. c) Estabilidad de la preparación enzimática a diferentes temperaturas Se investigó la estabilidad de la preparación enzimática a temperaturas de 4, 20, 37, 54 y 57°C determinándose la actividad remanente a los 60 y a los 100 min. Los resultados se muestran en la tabla L d) Actividad proteolitica frente a diferentes sustratos proteicos En la tabla II se muestra la actividad proteoli- tica de la preparación enzimática sobre cuatro sustratos proteicos. El sustrato preferencial fue hemoglobina de bovino. También fueron degra-' dadas caseína, albúmina de bovino y ovoalbúmi- na, aunque con mucho menor .2 .4 .6 ,8 U U Hb Imj/mll l/s FIGURA 4: Efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad enzimática. La actividad enzimática fue ensayada en tampón citrato M pH con concentraciones de sustrato entre 1 y 23 mg/ml. (A) Efecto de la concentración de he- moglobina sobre la actividad enzimática; |B) Representación Lineweaver-Burk de dobles recíprocos de la cinética enzimáti- ca. e) Efecto de la concentración de sustrato El efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de la reacción enzimática se muestra en la figura 4A. La velocidad fue esen- cialmente máxima a una concentración de sustra- to de 16 mg/ml. Con un incremento de la con- centración sobre este nivel se observa una inhibi- ción de la actividad proteolítica. El valor de la constante de Michaelis fue determinado hasta concentraciones de 16 mg/ml. El valor de esta constante determinado por Lin
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