. Cell chemistry; a collection of papers dedicated to Otto Warburg on the occasion of his 70th birthday. Warburg, Otto Heinrich, 1883-; Biochemistry. VOL. 12 (1953) MANGANESE ET LA STABILITE DU LYSOZYME II 285 Influence de la temperature L'action de la trypsine sur le lysozyme actif, pratiquement nulle a 25°, devient appreciable a 36°. A cette temperature elle est toutefois tres lente; en absence de tout metal, et avec du lysozyme en solution diluee (10-^ M), il faut attendre plusieurs heures pour obtenir une inactivation significative du lysozyme. En presence de manganese (10-2 M) on ne con
. Cell chemistry; a collection of papers dedicated to Otto Warburg on the occasion of his 70th birthday. Warburg, Otto Heinrich, 1883-; Biochemistry. VOL. 12 (1953) MANGANESE ET LA STABILITE DU LYSOZYME II 285 Influence de la temperature L'action de la trypsine sur le lysozyme actif, pratiquement nulle a 25°, devient appreciable a 36°. A cette temperature elle est toutefois tres lente; en absence de tout metal, et avec du lysozyme en solution diluee (10-^ M), il faut attendre plusieurs heures pour obtenir une inactivation significative du lysozyme. En presence de manganese (10-2 M) on ne constate aucune attaque du lysozyme (Tableau III). L'influence du metal est done deja nette; mais les resultats quantitatifs obtenus a la temperature en question ne peuvent guere servir a une etude cinetique precise du fait que les ex- periences doivent ici durer trop longtemps pour que la concentration en trypsine reste constante surtout en I'absence de tout metal. Nous avons done etudie la reaction a 45° et a 48°. La figure i repre- sente les resultats obtenus a 48° pour des concentrations de lysozyme de io~^ M et de trypsine de ⢠lO"^ M en presence de differentes concentrations de man- ganese. Considerant la reaction en ques- tion comme une reaction du premier ordre, nous avons calcule la valeur de sa con- stante de Vitesse dans les differents cas (Tableau II). L'energie E d'activation de cette reaction, entre 45° et 48°, en absence de manganese, calculee d'apres la formule d'ARRHENIUS. Log i^ = - i^ â + Constante, 30 lemps (minutes}- Fig. I. Influence du manganese sur la vitesse d'inactivation du lysozyme par la trypsine a 48°. Concentration enMn++: I o; II lo""* M; III lo"-'' M; IV 10-2 A/. TABLEAU II INFLUENCE DE LA TEMPERATURE ET DE Mn++ SUR LA VITESSE d'iN.\CTIVATION du LYSOZYME PAR LA TRYPSINE A' = Constante de ^â¢itesse d'inactivation calculee d'apres la formule: K Log^ C t oil Co et C sont les concentrations en
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